Foreign language abstract published online as a service to the JDR Community.
To read the full article on Cambridge Core click on the title.
To read the full article on Cambridge Core click on the title.
Rheological and microstructural characterisation of heat-induced whey protein isolate gels affected by the addition of caseinomacropeptide
Paula V. Guedes, Rilton A. de Freitas, Célia R.C. Franco and Lys M. B. Cândido
Brazil
Paula V. Guedes, Rilton A. de Freitas, Célia R.C. Franco and Lys M. B. Cândido
Brazil
Resumo
O caseinomacropeptídeo (CMP) é derivado da clivagem, feito pela quimosina, da κ-caseína durante a produção de queijo. Este estudo desenvolveu géis a partir de CMPs, que foram isolados por diferentes sistemas de ultrafiltração, com isolado de proteína de soro de leite (WPI) e, suas características reológicas e ultraestruturais. O gel de 30% de WPI mostrou valores de módulo de elasticidade elevados (G ') e estrutura mais forte do que as outras amostras com CMP. Outro gel, com 50% de proteína, 30% de WPI e 20% de amostra CMP1 isolada do retido de 30 kDa, tinha uma estrutura mais fraca e menor valor G '. O terceiro gel, com amostra de 30% de WPI e 20% de CMP2 do retentado de 5 kDa derivado do retido de 30 kDa, apresentou resistência estrutural intermediária. Apesar do aumento na concentração de proteína com a adição de CMP, houve uma diminuição na força da rede de gel. Diferentes processos de isolamento de CMP também contribuíram para diferenças na análise microscópica de estruturas de gel com o mesmo conteúdo de proteína.
O caseinomacropeptídeo (CMP) é derivado da clivagem, feito pela quimosina, da κ-caseína durante a produção de queijo. Este estudo desenvolveu géis a partir de CMPs, que foram isolados por diferentes sistemas de ultrafiltração, com isolado de proteína de soro de leite (WPI) e, suas características reológicas e ultraestruturais. O gel de 30% de WPI mostrou valores de módulo de elasticidade elevados (G ') e estrutura mais forte do que as outras amostras com CMP. Outro gel, com 50% de proteína, 30% de WPI e 20% de amostra CMP1 isolada do retido de 30 kDa, tinha uma estrutura mais fraca e menor valor G '. O terceiro gel, com amostra de 30% de WPI e 20% de CMP2 do retentado de 5 kDa derivado do retido de 30 kDa, apresentou resistência estrutural intermediária. Apesar do aumento na concentração de proteína com a adição de CMP, houve uma diminuição na força da rede de gel. Diferentes processos de isolamento de CMP também contribuíram para diferenças na análise microscópica de estruturas de gel com o mesmo conteúdo de proteína.
Full article in press with Cambridge University Press. This Abstract published 20 January 2022.
